Caracterización de acetilcolinesterasa en ojo de camarón blanco ( Litopenaeus vannamei) para su utilización como biomarcador

Propiedades

Título

Caracterización de acetilcolinesterasa en ojo de camarón blanco ( Litopenaeus vannamei) para su utilización como biomarcador

Autor

Judith Josefina Burgara Huerta

Director de Tesis

Juan Carlos Bautista Covarrubias

Palabras clave

Camarones -- Cultivo -- Tesis y disertaciones académicas

Fecha de titulación

2005

Editorial

Universidad Autónoma de Nayarit

Resumen

El uso de plaguicidas organofosforados y carbamatos en zonas agrícolas adyacentes a granjas acuícolas representa un riesgo para los ecosistemas acuáticos, al generar estrés e incrementar la susceptibilidad de los organismos a contraer enfermedades. Con el objetivo de evaluar la viabilidad de la enzima acetilcolinesterasa (AChE) como biomarcador de exposición a contaminación por plaguicidas, se realizó la caracterización in vitro de la actividad enzimática en tejido ocular de camarón blanco (Litopenaeus vannamei). Para ello, se evaluaron tres sustratos —acetiltiocolina (ATC), propioniltiocolina (PTC) y butiriltiocolina (BTC)— en cuatro concentraciones distintas (0.015, 0.045, 0.075 y 0.105 mM); asimismo, se analizó el efecto de tres inhibidores específicos (sulfato de eserina, BW284c51 y tetraisopropilpirofosforamida [iso-OMPA]) y la respuesta enzimática ante la exposición directa a dos plaguicidas comerciales (carbofurán y malatión). Los resultados mostraron que la AChE presentó una mayor afinidad y velocidad de hidrólisis con ATC ($305.48 \text{ nmol min}^{-1} \text{ mg}^{-1}$ de proteína) y PTC ($157.81 \text{ nmol min}^{-1} \text{ mg}^{-1}$ de proteína), mientras que con BTC la actividad fue sensiblemente menor ($3.04 \text{ nmol min}^{-1} \text{ mg}^{-1}$ de proteína). Entre los inhibidores evaluados, el sulfato de eserina provocó la mayor inhibición enzimática (96% a una concentración de 0.1 mM). En la exposición a tóxicos agrícolas, el carbofurán demostró un potente efecto inhibidor del 90% a $0.0033 \text{ mg mL}^{-1}$, mientras que el malatión causó una inhibición del 33% a $0.0873 \text{ mg mL}^{-1}$. Se concluye que la AChE está presente en el tejido ocular del camarón blanco y su actividad se inhibe de manera dosis-dependiente ante carbamatos y organofosforados, lo que confirma su utilidad como un biomarcador sensible de alerta temprana para el monitoreo ambiental y sanitario en sistemas acuícolas.

Programa educativo

Químico Farmacobiólogo